Déterminer une structure macromoléculaire

Une structure tridimensionnelle est un modèle interprétant des données expérimentales. Cristallographie aux rayons X, RMN et cryomicroscopie électronique fournissent des informations de nature différente. Le modèle doit être confronté aux données et à la géométrie chimique ; une représentation en ruban est une visualisation, pas l'observation brute d'une molécule.

En diffraction cristalline, la loi de Bragg est $2d\sin\theta=n\lambda$, avec $\theta$ l'angle entre faisceau et plans, et non l'angle total de diffusion $2\theta$. Le plus petit espacement d enregistré renseigne sur la résolution des données. Un nombre de résolution plus petit permet en général davantage de détails, mais résolution, erreur de coordonnées et qualité globale du modèle ne sont pas identiques.

Pour un rayonnement de longueur d'onde $\lambda=0{,}10\ \mathrm{nm}$ et une réflexion d'ordre1 à $\theta=30^\circ$, $d=0{,}10/[2\sin30^\circ]=0{,}10\ \mathrm{nm}$, soit1ångström. Si le détecteur affiche $2\theta=60^\circ$, il faut d'abord retrouver30°. Cette réflexion isolée ne garantit pas qu'une protéine complète soit résolue à cette valeur : couverture, qualité et traitement de l'ensemble des données comptent.

Le tableau distingue angle fourni, angle de Bragg et espacement calculé. La loi décrit une condition d'interférence constructive sur un réseau ; le passage à une carte de densité et à un modèle atomique requiert ensuite une reconstruction et un affinement.