Biologie · Prépa 1re année · 2 exercices vérifiés
S’entraîner : Cinétique michaélienne et inhibitions
Chapitre : Structures et fonctions des molécules du vivant
Ce que vous travaillez
Vitesse initiale d'une réaction enzymatique en fonction de la concentration en substrat : hyperbole de saturation, constante de Michaelis KM (concentration pour laquelle la vitesse vaut la moitié de la vitesse maximale) et vitesse maximale, représentation en double inverse, effets d'un inhibiteur compétitif (KM apparent augmenté) et d'un inhibiteur non compétitif (vitesse maximale apparente abaissée).
À maîtriser avant de commencer
Ces notions sont utilisées ici. Relisez-les si l’une d’elles vous échappe.
- Enzymes, biocatalyseurs — Spécificité de substrat et d'action, site actif, complexe enzyme-substrat, influence de la température et du pH, vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat.
- Vitesse de réaction et facteurs cinétiques — Transformation lente/rapide, facteurs cinétiques (température, concentration, catalyseur), vitesse volumique de disparition/apparition, temps de demi-réaction.
Comment se déroule la séance
Cette séance s’appuie sur 2 exercices vérifiés. Chacun produit un nouvel énoncé à chaque ouverture, avec une solution calculée.
Formats de réponse : QCM (1), Réponse numérique (1). Difficulté 4 sur 5. Environ 11 minutes pour un premier passage.
Dans votre compte : aide graduée (indice, rappel de cours, aide au démarrage), corrigé pas à pas après chaque tentative, suivi de vos progrès.
Essayez un exercice, sans compte
Un exercice réel de cette séance, le même pour chaque visiteur. Répondez, puis vérifiez : la correction est calculée, et le corrigé s’affiche après votre tentative.
Difficulté 4 sur 5 · ≈ 6 minutes
Énoncé
Une solution purifiée d'une phosphatase catalyse l'hydrolyse d'une molécule phosphorylée notée S. Cette enzyme est imaginée pour l'exercice : ses constantes ne sont celles d'aucune enzyme réelle. À °C, une étude cinétique de cette préparation donne les valeurs suivantes. On retient le modèle de Michaelis-Menten à un substrat, en régime initial quasi stationnaire, avec substrat libre en excès sur l’enzyme et conditions fixes.
µmol/L et µmol/(L·min).
Pour quelle concentration en substrat la vitesse initiale vaut-elle µmol/(L·min) ?
Votre réponse
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