Biologie · Licence 1 · 2 leçons

Fiche de révision : Biologie cellulaire

L’essentiel de chaque leçon du chapitre, tel qu’il est écrit dans le cours : à relire, à imprimer, puis à vérifier par l’entraînement.

Les notions de cette fiche

Cytosquelette et moteurs moléculaires — Comprendre comment une cellule tient sa forme et déplace son contenu. Trois familles de filaments protéiques, de diamètres et de rôles distincts : les microfilaments d'actine, fins et concentrés sous la membrane, portent les déformations de surface et la migration ; les microtubules, creux et rigides, rayonnent depuis le centrosome et servent de rails au transport puis de fuseau lors de la division ; les filaments intermédiaires, les plus stables, assurent la résistance mécanique. Les deux premières familles sont POLARISÉES et dynamiques : leurs sous-unités s'ajoutent préférentiellement à une extrémité et se détachent à l'autre, si bien qu'un filament peut s'allonger, raccourcir ou se maintenir en flux continu, aux dépens d'une hydrolyse de nucléotide. Cette polarité donne un sens de déplacement aux moteurs moléculaires qui s'y accrochent : sur les microtubules, les kinésines vont majoritairement vers l'extrémité périphérique et les dynéines vers l'extrémité centrale, ce qui suffit à expliquer que les deux transportent des cargaisons en sens opposés le long du même rail ; sur l'actine, ce rôle revient aux myosines. Chaque pas d'un moteur consomme l'énergie fournie par l'hydrolyse de l'ATP : rien ne se déplace ici par simple diffusion orientée.
Échanges membranaires : diffusion et osmose — Perméabilité sélective, diffusion simple et facilitée, osmose, transport actif, gradient de concentration, hémolyse et plasmolyse.

À maîtriser avant de commencer

Ces notions sont utilisées ici. Relisez-les si l’une d’elles vous échappe.

Organisation de la cellule eucaryote — Membrane plasmique, noyau, mitochondries, chloroplastes, réticulum, ribosomes ; différences procaryote/eucaryote, animale/végétale ; métabolisme autotrophe et hétérotrophe.
Cycle cellulaire et mitose — Phases G1, S, G2, M ; réplication en phase S ; mitose (prophase, métaphase, anaphase, télophase) ; conservation du caryotype ; chromosomes à une ou deux chromatides.
Contraction musculaire et énergie — Structure de la fibre musculaire, sarcomère, glissement actine-myosine, rôle de l'ATP et du calcium, voies de régénération de l'ATP (phosphocréatine, fermentation, respiration).
Structure des protéines : quatre niveaux et les liaisons qui les tiennent — Passer de la séquence à la forme, et savoir quelle liaison tient quoi. La structure primaire est la séquence des résidus reliés par des liaisons peptidiques covalentes, lue de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale. La structure secondaire — hélice alpha, feuillet bêta, coude — est un motif local stabilisé par des liaisons hydrogène entre atomes du SQUELETTE peptidique, indépendamment de la nature des chaînes latérales ; elle est possible parce que la liaison peptidique est plane et rigide, son caractère partiel de double liaison interdisant la rotation. La structure tertiaire est le repliement tridimensionnel de la chaîne entière, tenu par des interactions entre CHAÎNES LATÉRALES : effet hydrophobe qui enfouit les résidus apolaires au cœur de la molécule, liaisons hydrogène, interactions ioniques entre résidus de charges opposées, et ponts disulfure, seules liaisons covalentes de ce niveau. La structure quaternaire n'existe que pour les protéines faites de plusieurs chaînes : c'est leur assemblage. Savoir en tirer les conséquences : la dénaturation par la chaleur, un pH extrême ou un agent chaotropique défait les niveaux supérieurs SANS rompre les liaisons peptidiques, ce qui explique qu'une protéine dénaturée conserve sa séquence ; une substitution d'un seul résidu enfoui peut déstabiliser tout le repliement alors que la même substitution en surface passe souvent inaperçue.
Concentration en masse — C_m = m / V (g/L), préparation d'une solution par dissolution, échelle de teintes, solubilité.

Le début de la fiche

Extrait de la leçon « Cytosquelette et moteurs moléculaires », tel qu’il figure sur la fiche.

À retenir

$N_{\text{pas}} = \frac{d}{8\ \mathrm{nm}}, \qquad N_{\text{ATP}} = N_{\text{pas}} \quad (\text{kinésine, un ATP par pas})$
$t = \frac{d}{v}, \qquad \text{débit d'ATP} = \frac{v}{8\ \mathrm{nm}}$
$N_{\text{dimères}} = \frac{L}{8\ \mathrm{nm}} \times 13 \quad (13 \text{ protofilaments})$
$1\ \mu\mathrm{m} = 10^{3}\ \mathrm{nm}$

Tableau : Filament, Structure, Polarité, Moteurs, Rôles
Filament	Structure	Polarité	Moteurs	Rôles
microfilament d'actine	le plus fin	oui	myosines	surface, migration, contraction, anneau de division
microtubule	cylindre creux de $13$ protofilaments	oui (moins au centrosome)	kinésines (vers plus), dynéines (vers moins)	transport, fuseau de division
filament intermédiaire	intermédiaire	non	aucun	résistance mécanique

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