Biologie · Licence 1 · 4 leçons

Fiche de révision : Biochimie structurale

L’essentiel de chaque leçon du chapitre, tel qu’il est écrit dans le cours : à relire, à imprimer, puis à vérifier par l’entraînement.

Les notions de cette fiche

Acides aminés : ionisation, zwitterion et point isoélectrique — Un acide aminé n'est jamais neutre au sens de « sans charge » : en solution il porte à la fois un groupe alpha-carboxyle et un groupe alpha-aminé, chacun avec son propre pKa, et sa forme majoritaire dépend du pH. Savoir faire : classer les pKa par valeur croissante et en déduire la suite des formes ioniques successives, de la plus protonée à la plus déprotonée ; nommer le zwitterion, forme de charge nette nulle qui porte pourtant deux charges opposées ; calculer le point isoélectrique comme la demi-somme des deux pKa qui ENCADRENT la forme de charge nette nulle — les deux plus petits pour une chaîne latérale acide, les deux plus grands pour une chaîne latérale basique, les deux seuls disponibles quand la chaîne latérale ne s'ionise pas ; appliquer la relation de Henderson-Hasselbalch pour obtenir le pH d'un mélange des deux formes d'un même groupe, ou le rapport de leurs concentrations à un pH donné. Conséquences à savoir lire : sous le point isoélectrique la molécule est globalement chargée positivement et migre vers la cathode en électrophorèse, au-dessus c'est l'inverse ; le pouvoir tampon d'un groupe est maximal au voisinage de son pKa, ce qui explique que l'imidazole de l'histidine, dont le pKa avoisine 6, tamponne dans la gamme physiologique alors que le groupe alpha-carboxyle, dont le pKa avoisine 2, n'y tamponne pas.
Glucides : oses, cyclisation, anomérie et liaison osidique — Lire et écrire la structure d'un glucide. Un ose est un polyalcool portant une fonction carbonyle, aldéhyde pour un aldose, cétone pour un cétose, et se nomme d'après son nombre d'atomes de carbone. En solution aqueuse la forme ouverte est minoritaire : le carbonyle réagit avec un hydroxyle de la même molécule et referme un cycle, ce qui crée un carbone asymétrique SUPPLÉMENTAIRE, le carbone anomérique, d'où deux formes cycliques alpha et bêta qui s'interconvertissent en repassant par la forme ouverte. Ne pas confondre cette anomérie avec la série D ou L, qui se lit sur le carbone asymétrique le plus éloigné du carbonyle et ne change pas en solution. La liaison osidique unit le carbone anomérique d'un ose à un hydroxyle d'une autre molécule, avec départ d'eau ; sa géométrie, alpha ou bêta, et les numéros des carbones engagés suffisent à distinguer des polymères aux propriétés opposées : l'amidon et la cellulose sont tous deux des polymères de glucose, mais les liaisons alpha du premier donnent une chaîne hélicoïdale que les enzymes humaines coupent, tandis que les liaisons bêta de la seconde donnent des chaînes linéaires associées en fibres que ces mêmes enzymes n'attaquent pas. Un ose dont le carbone anomérique reste libre est réducteur ; engagé dans une liaison osidique, il ne l'est plus.
Lipides : classes, amphiphilie et auto-assemblage en bicouche — Comprendre pourquoi une membrane se forme toute seule. Les lipides sont définis par une propriété physique, la faible solubilité dans l'eau, et non par une fonction chimique commune : le groupe rassemble acides gras, triglycérides, phospholipides et stérols. Un acide gras se décrit par la longueur de sa chaîne et par son nombre d'insaturations, dont chacune introduit un coude qui gêne l'empilement des chaînes voisines et abaisse la température de fusion : c'est pourquoi une huile riche en insaturations est liquide là où une graisse saturée est solide. Un phospholipide est AMPHIPHILE : une tête polaire et deux chaînes apolaires sur la même molécule. Placé dans l'eau il s'organise spontanément — non parce que ses chaînes s'attirent, mais parce que l'eau récupère de l'entropie en cessant de s'ordonner autour d'elles — et forme une bicouche dont les têtes bordent les deux faces aqueuses et dont le cœur hydrophobe est le vrai obstacle au passage des ions et des molécules polaires. La géométrie de la molécule décide de l'assemblage : une tête large sur une seule chaîne donne une micelle, une tête et deux chaînes de sections comparables donnent une bicouche. Le cholestérol, court et rigide, s'intercale entre les chaînes et module la fluidité dans les deux sens selon la température.
Structure des protéines : quatre niveaux et les liaisons qui les tiennent — Passer de la séquence à la forme, et savoir quelle liaison tient quoi. La structure primaire est la séquence des résidus reliés par des liaisons peptidiques covalentes, lue de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale. La structure secondaire — hélice alpha, feuillet bêta, coude — est un motif local stabilisé par des liaisons hydrogène entre atomes du SQUELETTE peptidique, indépendamment de la nature des chaînes latérales ; elle est possible parce que la liaison peptidique est plane et rigide, son caractère partiel de double liaison interdisant la rotation. La structure tertiaire est le repliement tridimensionnel de la chaîne entière, tenu par des interactions entre CHAÎNES LATÉRALES : effet hydrophobe qui enfouit les résidus apolaires au cœur de la molécule, liaisons hydrogène, interactions ioniques entre résidus de charges opposées, et ponts disulfure, seules liaisons covalentes de ce niveau. La structure quaternaire n'existe que pour les protéines faites de plusieurs chaînes : c'est leur assemblage. Savoir en tirer les conséquences : la dénaturation par la chaleur, un pH extrême ou un agent chaotropique défait les niveaux supérieurs SANS rompre les liaisons peptidiques, ce qui explique qu'une protéine dénaturée conserve sa séquence ; une substitution d'un seul résidu enfoui peut déstabiliser tout le repliement alors que la même substitution en surface passe souvent inaperçue.

À maîtriser avant de commencer

Ces notions sont utilisées ici. Relisez-les si l’une d’elles vous échappe.

Couples acide-base de Brønsted — Acide = donneur de proton, base = accepteur, couple acide/base, demi-équations protoniques, réaction acide-base, couples de l'eau, ion oxonium H₃O⁺.
pH, acides forts et faibles, constante d'acidité — pH = −log[H₃O⁺], produit ionique de l'eau, acide fort / faible, K_A et pK_A, diagramme de prédominance, solutions tampons.
Groupes caractéristiques et nomenclature — Squelette carboné, alcanes, alcools, aldéhydes, cétones, acides carboxyliques, esters, amines ; formules brutes, semi-développées, topologiques ; nomenclature IUPAC de base.
Fonction logarithme népérien — Réciproque de l'exponentielle, ln(ab) = ln a + ln b, ln(a^n) = n ln a, variations, dérivée 1/x, résolution d'équations e^x = k.
Dissolution et solubilité — Soluté, solvant, solution ; solution saturée ; solubilité et influence de la température ; conservation de la masse à la dissolution.
Digestion et nutriments — Transformation des aliments en nutriments par les enzymes digestives, absorption intestinale, rôle des villosités, équilibre alimentaire.
Cohésion de la matière et interactions intermoléculaires — Interactions de Van der Waals, liaison hydrogène, cohésion des solides ioniques et moléculaires, solubilité et miscibilité expliquées par la polarité.
Géométrie et polarité des molécules — Répulsion des doublets (VSEPR qualitatif), géométrie tétraédrique, pyramidale, coudée, linéaire ; électronégativité, liaison polarisée, molécule polaire.
Échanges membranaires : diffusion et osmose — Perméabilité sélective, diffusion simple et facilitée, osmose, transport actif, gradient de concentration, hémolyse et plasmolyse.
Expression génétique : transcription et traduction — Du gène à la protéine : transcription en ARN messager, code génétique (codons, redondance, universalité), traduction par le ribosome, relation génotype-phénotype.
Enzymes, biocatalyseurs — Spécificité de substrat et d'action, site actif, complexe enzyme-substrat, influence de la température et du pH, vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat.

Le début de la fiche

Extrait de la leçon « Acides aminés : ionisation, zwitterion, point isoélectrique », tel qu’il figure sur la fiche.

Retenir : rapports, fractions et charge moyenne

$\bar z=\sum_j z_j\alpha_j\quad(\alpha_j\geq0,\ \sum_j\alpha_j=1)$

Tableau : Relation du modèle, Conditions
Relation du modèle	Conditions
$[B]/[A]=10^{pH-pKa}$	couple adjacent, concentrations sous approximation d’activité
$pI=(pKa_1+pKa_2)/2$	diprotique idéal, charges $+1,0,-1$
Demi-somme encadrante pour trois pKa	approximation si les autres charges sont négligeables près du pI
$\bar z=\sum_jz_j\alpha_j$	fractions $\alpha_j\geq0$ de somme 1

Données de travail : glycine $2{,}34;9{,}60$ , aspartate $1{,}88;3{,}65;9{,}60$ , lysine $2{,}18;8{,}95;10{,}53$ . La règle encadrante donne respectivement $5{,}97$ , environ $2{,}765$ et environ $9{,}74$ . Les deux derniers nombres sont des résultats du modèle simplifié, pas des mesures de précision illimitée.

Le pH et le pKa sont sans unité. Une charge d’état et une charge moyenne ne sont pas interchangeables. Le pH imposé par un tampon n’est pas le pH automatiquement créé par l’acide aminé seul.

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